Наше життя, життя людей, маленьких сіл, селищ і міст, мегаполісів непомітно взаємопов’язано, заплутано і, маючи один шлях, націлене та скероване у майбутнє. Здавалося б доволі просто зрозуміти, помітити та побачити майбутнє, те, яке ми хочемо бачити, і те, котре на нас чекає. Проте ми доволі часто перебуваємо в полоні власних мрій, сподівань, надій, котрі називаються солодким словом - ілюзії.
Що ж може подолати, розсіяти туман мрій і вказати нам вірний напрямок руху до нашого успішного майбутнього, майбутнього кожної людини і майбутнього всієї країни ? Є той єдиний ключ, котрий відчинить двері і проведе. Все доволі просто – це знання, саме знання і бажання рости, розвиватися властиві кожній людині, кожному, хто живе на цій землі. Завдяки прагненню пізнавати і отримувати знання, завдяки прагненню ділитися цими знаннями і повстало людство з предвічного мороку небуття.
Пошуки знань відбуваються завжди з різних мотивів, і завжди вони недосконалі, часто ми в цих пошуках блукаємо та зазнаємо невдач. Я думаю, що не буде знайдено кращої форми передачі знання, ніж ті класичні, що існують впродовж останнього тисячоліття.
Закономірно, що Прикарпатський університет за 75 річну історію свого існування перетворився в один з провідних вищих навчальних закладів України. Зазираючи в минуле, робимо висновок, що заклад зумів виплекати в своїх стінах безліч талановитих та успішних людей, і він, «наш університет», є ключем до успіху не тільки на державному, але й міжнародному рівнях.
Сьогодення диктує нові виклики для нашої країни, для нас і нашого щоденного життя. Бачимо, що ті зміни, що відбуваються у Прикарпатському університеті є яскравим свідченням плідної роботи колективу цього навчального закладу.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков: α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм) , спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали. β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток [) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) . Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин. π-спирали; 310-спирали; неупорядоченные фрагменты.
Наше життя, життя людей, маленьких сіл, селищ і міст, мегаполісів непомітно взаємопов’язано, заплутано і, маючи один шлях, націлене та скероване у майбутнє. Здавалося б доволі просто зрозуміти, помітити та побачити майбутнє, те, яке ми хочемо бачити, і те, котре на нас чекає. Проте ми доволі часто перебуваємо в полоні власних мрій, сподівань, надій, котрі називаються солодким словом - ілюзії.
Що ж може подолати, розсіяти туман мрій і вказати нам вірний напрямок руху до нашого успішного майбутнього, майбутнього кожної людини і майбутнього всієї країни ? Є той єдиний ключ, котрий відчинить двері і проведе. Все доволі просто – це знання, саме знання і бажання рости, розвиватися властиві кожній людині, кожному, хто живе на цій землі. Завдяки прагненню пізнавати і отримувати знання, завдяки прагненню ділитися цими знаннями і повстало людство з предвічного мороку небуття.
Пошуки знань відбуваються завжди з різних мотивів, і завжди вони недосконалі, часто ми в цих пошуках блукаємо та зазнаємо невдач. Я думаю, що не буде знайдено кращої форми передачі знання, ніж ті класичні, що існують впродовж останнього тисячоліття.
Закономірно, що Прикарпатський університет за 75 річну історію свого існування перетворився в один з провідних вищих навчальних закладів України. Зазираючи в минуле, робимо висновок, що заклад зумів виплекати в своїх стінах безліч талановитих та успішних людей, і він, «наш університет», є ключем до успіху не тільки на державному, але й міжнародному рівнях.
Сьогодення диктує нові виклики для нашої країни, для нас і нашого щоденного життя. Бачимо, що ті зміни, що відбуваються у Прикарпатському університеті є яскравим свідченням плідної роботи колективу цього навчального закладу.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.
Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм) , спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток [) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) . Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
π-спирали;
310-спирали;
неупорядоченные фрагменты.