Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
- Добрый день , ученики. - Здравствуйте , учитель. - Сегодня мы будем проходить сходства и различия между нами , то есть грибами и животными с растениями. Какие вы знаете сходства?...А ну- ка нам ответит...хм...подберезовик! - Я? Э..я..знаю сходства только... -Ну , ладно , говори. - Эм...я не уверен , но мне кажется , что мы , как и растения имеем неограниченный рост , ещехм...еще...у нас тоже есть клеточная стенка! - Молодец! А сходства с животными кто нам скажет? -Я могу! - воскрикнул подосиновик. - Давай , мы тебя слушаем. - Ну...мы так же , как и многие животные гетеротрофы , хищники...и... - Все , достаточно! Дальше кто продолжит? Лисички? - Хорошо,мы тоже питаемся с живых организмов, а еще у нас , как и у растений есть плодовое тело - это шляпка на ножке , и в нем образуются споры...
P.S.Я написала отрывок , можешь продолжить , если захочешь)))
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
- Добрый день , ученики.
- Здравствуйте , учитель.
- Сегодня мы будем проходить сходства и различия между нами , то есть грибами и животными с растениями.
Какие вы знаете сходства?...А ну- ка нам ответит...хм...подберезовик!
- Я? Э..я..знаю сходства только...
-Ну , ладно , говори.
- Эм...я не уверен , но мне кажется , что мы , как и растения имеем неограниченный рост , ещехм...еще...у нас тоже есть клеточная стенка!
- Молодец! А сходства с животными кто нам скажет?
-Я могу! - воскрикнул подосиновик.
- Давай , мы тебя слушаем.
- Ну...мы так же , как и многие животные гетеротрофы , хищники...и...
- Все , достаточно! Дальше кто продолжит? Лисички?
- Хорошо,мы тоже питаемся с живых организмов, а еще у нас , как и у растений есть плодовое тело - это шляпка на ножке , и в нем образуются споры...
P.S.Я написала отрывок , можешь продолжить , если захочешь)))