Одна из цепочек молекулы днк следующую последовательность нуклеотидов ГЦТАЦГГЦТГГЦ . какие т-рнк т.е с какими антикодонами принимают участие в синтезе белка закодированного комплементарной цепочкой ДНК
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
Процесс фотосинтеза: .световая фаза:1. Свет, попадая на молекулы хлорофилла, которые находятся в мембранах тилакоидов гран, приводит их в возбужденное состояние . В результате этого електроны сходят со своих орбит и переносятся с переносчиков за пределы мембраны тилакоида, где и накапливаются, создавая отрицательно заряженное поле. 2. Место вышедших электронов в молекула хлорофилла занимают электроны воды , так как вода под действием света подвергается фотолизу гидроксиды OH(-), став радикалами OH, объединяются:4OH=2H2O+O2, образуя воду и свободный кислород, который выделяется в атмосферу. 3. Протоны водорода не проникают через мембрану тилакоида и накапливаются внутри, образуя положительно заряженное электрическое поле, что приводит к увеличению потенциалов по обе стороны мембраны. 4.При достижении критической разности потенциалов протоны водорода устремляются по протонному каналу АТФ-синтетаза, встроенному в мембрану тилакоида, наружу. На выходе из протонного канала создается высокий уровень энергии, которая идет на синтез АТФ (АДФ+Ф=АТФ).Образовавшиеся молекулы АТФ переходят в сторону, где участвуют в реакциях фиксации углерода.5. Протоны , вошедшие на поверхность мембраны тилакоида, соединяются с электронами, образуя атомарный водород , который идет на восстановление переносчика НАДФ(+) . Таким образом, активированный световой энергией электрон хлорофилла используется для присоединения водорода к переносчику. НАДФ*Н переходит в строму хлоропласта, где участвует в реакциях фиксации углерода
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
.световая фаза:1. Свет, попадая на молекулы хлорофилла, которые находятся в мембранах тилакоидов гран, приводит их в возбужденное состояние . В результате этого електроны сходят со своих орбит и переносятся с переносчиков за пределы мембраны тилакоида, где и накапливаются, создавая отрицательно заряженное поле.
2. Место вышедших электронов в молекула хлорофилла занимают электроны воды , так как вода под действием света подвергается фотолизу гидроксиды OH(-), став радикалами OH, объединяются:4OH=2H2O+O2, образуя воду и свободный кислород, который выделяется в атмосферу.
3. Протоны водорода не проникают через мембрану тилакоида и накапливаются внутри, образуя положительно заряженное электрическое поле, что приводит к увеличению потенциалов по обе стороны мембраны.
4.При достижении критической разности потенциалов протоны водорода устремляются по протонному каналу АТФ-синтетаза, встроенному в мембрану тилакоида, наружу. На выходе из протонного канала создается высокий уровень энергии, которая идет на синтез АТФ (АДФ+Ф=АТФ).Образовавшиеся молекулы АТФ переходят в сторону, где участвуют в реакциях фиксации углерода.5. Протоны , вошедшие на поверхность мембраны тилакоида, соединяются с электронами, образуя атомарный водород , который идет на восстановление переносчика НАДФ(+) . Таким образом, активированный световой энергией электрон хлорофилла используется для присоединения водорода к переносчику. НАДФ*Н переходит в строму хлоропласта, где участвует в реакциях фиксации углерода