Опарин в своей гипотезе отдавал первенство белкам, что именно белковые макрокомплексы дали начало живым организма, а Холдейн – нуклеиновым кислотам. Кто из них был прав и почему?
Дана пищевая цепь: дуб → шелкопряд → поползень → ястреб. На первом трофическом уровне энергетический запас в виде чистой первичной продукции составляет 5 · 104 кДж энергии. Ha втором и третьем трофическом уровне нa прирост биомассы организмы используют по 10 % своего пищевого рациона. Рассчитайте, сколько энергии (кДж) используют наприрост биомассы консументы третьего порядка, если на дыхание они расходуют 60 % и с экскрементами выделяют 35 % энергии рациона.
Пояснение.
На первом трофическом уровне энергетической запас первичной продукции составляет 5 · 104 кДж. На каждом последующем уровне используется только 10% энергии. Таким образом шелкопряд и поползень используют 5 · 103 кДж и 5 · 102 кДж энергии. На трофическом уровне консументов третьего порядка 0,6 часть ястребы используют на дыхание, а 0,35 на экскрецию, тогда на прирост биомассы уходит 0,05 часть энергии, то есть (500 · 0,05) = 25.
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
Дана пищевая цепь: дуб → шелкопряд → поползень → ястреб. На первом трофическом уровне энергетический запас в виде чистой первичной продукции составляет 5 · 104 кДж энергии. Ha втором и третьем трофическом уровне нa прирост биомассы организмы используют по 10 % своего пищевого рациона. Рассчитайте, сколько энергии (кДж) используют наприрост биомассы консументы третьего порядка, если на дыхание они расходуют 60 % и с экскрементами выделяют 35 % энергии рациона.
Пояснение.
На первом трофическом уровне энергетической запас первичной продукции составляет 5 · 104 кДж. На каждом последующем уровне используется только 10% энергии. Таким образом шелкопряд и поползень используют 5 · 103 кДж и 5 · 102 кДж энергии. На трофическом уровне консументов третьего порядка 0,6 часть ястребы используют на дыхание, а 0,35 на экскрецию, тогда на прирост биомассы уходит 0,05 часть энергии, то есть (500 · 0,05) = 25.
ответ: 25.
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.