1.Побеговая и корневая 2.Кокосовая, финиковая пальмы, дуб, ива, баобаб 3.Клетки камбия 4.Вторичная покровная ткань осевых органов растения 5. Как только листья достигнут предельных размеров, начинаются процессы их изнашивания, ведущие к старению и отмиранию. По мере старения листа постепенно снижается интенсивность фотосинтеза и дыхания, содержание РНК, азотных и калийных соединений. В тканях старых листьев накапливаются конечные продукты обмена, откладываются кристаллы оксалата кальция. Процессы распада веществ преобладают над их синтезом. Из старого листа углеводы и аминокислоты оттекают в другие части растения, что является одной из причин старения и опадения листьев. 8.Защита органов оплодотворения 9.Часть системы побегов покрытосеменного растения 10.Тип опыления у высших растений. 11.Конечный этап развития цветка.
Первичная структура белка. К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.
Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную СООН-группу.
Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.
Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.
Не все глобулярные белки спирализованы на всем протяжении полипептидной цепи. В молекуле белка α-спиральные участки чередуются с линейными. В частности, если α- и β-цепи гемоглобина спирализованы, например, на 75%, то лизоцима – на 42%, а пепсина – всего на 30%
2.Кокосовая, финиковая пальмы, дуб, ива, баобаб
3.Клетки камбия
4.Вторичная покровная ткань осевых органов растения
5. Как только листья достигнут предельных размеров, начинаются процессы их изнашивания, ведущие к старению и отмиранию. По мере старения листа постепенно снижается интенсивность фотосинтеза и дыхания, содержание РНК, азотных и калийных соединений. В тканях старых листьев накапливаются конечные продукты обмена, откладываются кристаллы оксалата кальция. Процессы распада веществ преобладают над их синтезом. Из старого листа углеводы и аминокислоты оттекают в другие части растения, что является одной из причин старения и опадения листьев.
8.Защита органов оплодотворения
9.Часть системы побегов покрытосеменного растения
10.Тип опыления у высших растений.
11.Конечный этап развития цветка.
Первичная структура белка. К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.
Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную СООН-группу.
Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.
Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль (рис. 1). Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (или идентичности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.
Не все глобулярные белки спирализованы на всем протяжении полипептидной цепи. В молекуле белка α-спиральные участки чередуются с линейными. В частности, если α- и β-цепи гемоглобина спирализованы, например, на 75%, то лизоцима – на 42%, а пепсина – всего на 30%
.
Объяснение:
Надеюсь