Значення дріжджів у природі та житті людини Дріжджі здатні без участі кисню розкладати цукри до спирту та вуглекислого газу, завдяки чому отримують необхідну їм енергію. Ще з давніх часів людина звернула увагу на цю властивість дріжджів. їх використовують для отримання спирту, в хлібопекарській та пивоварній промисловості. Цікаво знати, що пивні дріжджі багаті на вітаміни. Як ви знаєте, вітаміни необхідні для нормального росту й розвитку нашого організму. Препарати із сухих пивних дріжджів можна придбати в аптеках. Такі самі вітамінні препарати на основі дріжджів використовують і для свійських тварин. Певні види дріжджів людина використовує для виготовлення харчових добавок, багатих на білки. Дріжджові добавки використовують і при виготовленні кормів для тварин. Це так звані кормові дріжджі. Деякі види дріжджів застосовують для очищення забруднених нафтою водойм. Цікаво знати, що останнім часом певні культури дріжджів використовують для отримання сучасного недорогого біологічного палива. Його виготовляють з рослинного матеріалу — соломи чи відходів деревообробної промисловості. У нашому організмі, зокрема кишечнику, зазвичай мешкають дріжджі роду Кандида і не завдають йому шкоди. Але в разі масового розмноження вони можуть спричинити захворювання у людей з послабленою імунною системою. Наприклад, за тривалого вживання антибіотиків. Таке захворювання має назву молочниця. При цьому уражуються нігті, слизові оболонки рота та інших органів. Ефективним засобом для профілактики розмноження грибів роду Кандида в кишечнику є регулярне вживання йогуртів та інших молочнокислих продуктів, які містять корисні для нашого організму бактерії.
Биосинтез белка (трансляция) делится на три этапа: инициация, элонгация и терминация. На этапе инициации происходит сборка трансляционного комплекса: к инициирующему триплету мРНК (AUG) присеодиняется малая субъединица рибосомы, к этому же триплету присоединяется тРНК с аминокислотой метионином. Далее последовательно прсоединяются белковые факторы инициации, магний, большая субъединица рибосомы и GTP. Трансляционнный комплекс готов. В собранной рибосоме на этом этапе выделяют два центра А и Р. В Р-центре сейчас находится тРНК с метионином, А центр свободен. Этап элонгации в свою очередь состит из трех последовательных стадий: 1) присоединение аа-тРНК, 2) транспептидация и 3) транслокация. 1) в А центр присоединяется аминоацил-тРНК с аминокислотой, соответствующей тому триплету, который находится в этом центре (тРНК присоединяется к кодону (триплету) мРНК с комплементарного участка, который называется антикодон) , таким образом первичная структура белка будет зависеть от последовательности нуклеотидов в мРНК (а значит, изначально в ДНК) . 2) происходит образование петидной связи между метионином и второй аминокислотой, метионин "отрывается" от своей тРНК и перносится на аминокислоту в А-центр. Т. е. Р-центр сейчас свободен, в А-центре находится т-рнк с дипептидом. 3) Происходит передвижение рибосомы вдоль мРНК на один триплет. При этом Р-центр перемещается на тот триплет, который был в А-центре, в А-центр попадает следующий триплет. Таким образом, теперь в Р-центре дипептид, А-центр свободен. Далее все три стадии элонгации повторяются: присоединяется новая аминоацилТРНК с аминокислотой, образуется пептидная свзь, рибосома смещается еще на триплет. Стадия терминации начинается тогда, когда в А-центре оказывается один из трех стоп-кодонов (триплеты не соответствующие ни одной кислоте) . Тогда к рибосоме присоединяется фактор терминации, который отсодинению получившегося полипептида от трнк. полипептид и тРНК покидают рибосому, рибосома "разваливается" на субъединицы. Далее происходят посттрансляционные модификации белка, но это уже совсем другая история)
На этапе инициации происходит сборка трансляционного комплекса: к инициирующему триплету мРНК (AUG) присеодиняется малая субъединица рибосомы, к этому же триплету присоединяется тРНК с аминокислотой метионином. Далее последовательно прсоединяются белковые факторы инициации, магний, большая субъединица рибосомы и GTP. Трансляционнный комплекс готов. В собранной рибосоме на этом этапе выделяют два центра А и Р. В Р-центре сейчас находится тРНК с метионином, А центр свободен.
Этап элонгации в свою очередь состит из трех последовательных стадий: 1) присоединение аа-тРНК, 2) транспептидация и 3) транслокация.
1) в А центр присоединяется аминоацил-тРНК с аминокислотой, соответствующей тому триплету, который находится в этом центре (тРНК присоединяется к кодону (триплету) мРНК с комплементарного участка, который называется антикодон) , таким образом первичная структура белка будет зависеть от последовательности нуклеотидов в мРНК (а значит, изначально в ДНК) .
2) происходит образование петидной связи между метионином и второй аминокислотой, метионин "отрывается" от своей тРНК и перносится на аминокислоту в А-центр. Т. е. Р-центр сейчас свободен, в А-центре находится т-рнк с дипептидом.
3) Происходит передвижение рибосомы вдоль мРНК на один триплет. При этом Р-центр перемещается на тот триплет, который был в А-центре, в А-центр попадает следующий триплет. Таким образом, теперь в Р-центре дипептид, А-центр свободен. Далее все три стадии элонгации повторяются: присоединяется новая аминоацилТРНК с аминокислотой, образуется пептидная свзь, рибосома смещается еще на триплет.
Стадия терминации начинается тогда, когда в А-центре оказывается один из трех стоп-кодонов (триплеты не соответствующие ни одной кислоте) . Тогда к рибосоме присоединяется фактор терминации, который отсодинению получившегося полипептида от трнк. полипептид и тРНК покидают рибосому, рибосома "разваливается" на субъединицы.
Далее происходят посттрансляционные модификации белка, но это уже совсем другая история)