У людини відсутність потових залоз і альбінізм зумовлені двома зчепленими
аутосомними рецесивними генами. Відстань між ними становить 20%
кросинговеру. У подружжя, нормального за обома ознаками, народилася дочка з
обома згаданими аномаліями. Яка ймовірність того, що й друга дочка теж буде
альбіносом?
РИБИ:
Скелет голови (череп):
Кістки нерухомо з’єднані між собою. Рухливо сполучається нижня щелепа. Є зяброві дуги
Скелет тулуба (хребет):
Два відділи: тулубовий, хвостовий. Тулубові хребці несуть ребра.
АМФІБІЇ:
Скелет голови (череп):
Череп хрящовий.
Скелет тулуба (хребет):
Відділи: шийний, тулубовий, крижовий, хвостовий. Шийний хребець один. Ребер немає.
РЕПТИЛІЇ:
Скелет голови (череп):
Череп кістковий.
Скелет тулуба (хребет):
Відділи (5): шийний, грудний, поперековий, крижовий, хвостовий. Шийний відділ забезпечує рухомість голови. Ребра добре розвинені. Є грудна клітка — грудні хребці, ребра, грудна кістка.
ПТАХИ:
Скелет голови (череп):
Кістки черепа зростаються між собою. Має великий об’єм мозкової коробки, великі очні западини.
Скелет тулуба (хребет):
Відділи (5): шийний, грудний, поперековий, крижовий, хвостовий. Шийний відділ має велику кількість хребців (11-25). Хребці грудного, поперекового, крижового відділів сполучені нерухомо (міцна основа). Ребра розвинені. Є грудна клітка — грудні хребці, ребра, грудина має кіль.
ССАВЦІ:
Скелет голови (череп):
Череп має мозковий відділ, що складається із кісток, які зростаються, лицевий відділ (щелепи).
Скелет тулуба (хребет):
Відділи (5): шийний, грудний, поперековий, крижовий, хвостовий. Шийний відділ (7 хребців) забезпечує рухомість голови. Ребра добре розвинені. Є грудна клітка — грудні хребці, ребра, грудна кістка.
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.