В
Все
М
Математика
О
ОБЖ
У
Українська мова
Х
Химия
Д
Другие предметы
Н
Немецкий язык
Б
Беларуская мова
М
Музыка
Э
Экономика
Ф
Физика
Б
Биология
О
Окружающий мир
У
Українська література
Р
Русский язык
Ф
Французский язык
П
Психология
О
Обществознание
А
Алгебра
М
МХК
Г
География
И
Информатика
П
Право
А
Английский язык
Г
Геометрия
Қ
Қазақ тiлi
Л
Литература
И
История
turarernur
turarernur
01.04.2023 18:47 •  Биология

Вкажіть вплив симпатичного відділу автономної нервової системи на роботу травної системи
А збільшення виділення слини
Б прискорення рухової активності кишечнику
В зменшення виділення слини
Г збільшення виділення травного соку

Показать ответ
Ответ:
daryaladelshhikova
daryaladelshhikova
19.02.2023 19:59

Се́мя — особая многоклеточная структура сложного строения, служащая для размножения и расселения семенных растений, обычно развивающаяся после оплодотворения из семязачатка и содержащая зародыш.

Заро́дыш, также эмбрион (в ботанике) — зачаток нового спорофита — бесполого (диплоидного) поколения в цикле развития высших растений.

Семядо́ля, или семенодо́ля, или заро́дышевые ли́стья, или эмбриона́льные ли́стья — часть эмбриона в семени растения. При прорастании семядоли становятся первыми эмбриональными листьями саженца. Число семядолей является одним из характерных признаков, используемых ботаниками для классификации цветковых растений.

эндоспе́рм — ткань, образующаяся в семенах большинства цветковых растений во время оплодотворения. Эндосперм окружает зародыш и обеспечивает его питание за счет крахмала, растительных масел и белков.

Семенна́я кожура́ — структура, снаружи покрывающая и защищающая зародыш в семени от перенасыщения влагой или пересыхания. Образуется из интегументов семязачатка, реже — за счёт разрастания тканей халазы.

Рубчик - место прикрепления семян к семяножке, след, остающийся на семенной кожуре в месте отделения семени от семяножки.

Семявход - отверстие в покрове семяпочки для прохода оплодотворяющей пыльцы.

Объяснение:

0,0(0 оценок)
Ответ:
vladpasin34
vladpasin34
24.12.2022 11:32

Снизу

Объяснение:

Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.

0,0(0 оценок)
Популярные вопросы: Биология
Полный доступ
Позволит учиться лучше и быстрее. Неограниченный доступ к базе и ответам от экспертов и ai-bota Оформи подписку
logo
Начни делиться знаниями
Вход Регистрация
Что ты хочешь узнать?
Спроси ai-бота