фермент, катализирующий реакцию разложения перекиси водорода на воду и молекулярный кислород: Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О. Биологическая роль К. заключается в деградации перекиси водорода, образующейся в клетках в результате действия ряда флавопротеиновых оксидаз (ксантиноксидазы, глюкозооксидазы, моноаминоксидазы и др.) , и обеспечении эффективной защиты клеточных структур от разрушения под действием перекиси водорода. Генетически обусловленная недостаточность К. является одной из причин так называемой акаталазии — наследственного заболевания, клинически проявляющегося изъязвлением слизистой оболочки носа и ротовой полости, иногда резко выраженными атрофическими изменениями альвеолярных перегородок и выпадением зубов. К. широко распространена в тканях животных, в т. ч. человека, растений и в микроорганизмах (однако фермент полностью отсутствует у некоторых анаэробных микроорганизмов) . В клетках К. локализуется в специальных органеллах — пероксисомах. К. представляет собой гемопротеин, простетической группой которого является гем, содержащий ион трехвалентного железа. Молекула К. состоит из четырех, по-видимому, идентичных субъединиц с молекулярной массой 60 000 и имеет соответственно четыре простетические группы. Феррипротопорфириновые группы гема прочно связаны с белковой частью фермента — апофермектом и не отделяются от него при диализе. Оптимальная величина рН для К. находится в интервале значений 6,0—8,0. Методы определения активности К. основаны на регистрации образующегося в процессе реакции О2 (манометрическим или полярографическим методами) или на измерении текущей (спектрофотометрическим) или остаточной (перманганатометрическим, йодометрическим и другими титриметрическими методами) концентрации перекиси водорода. Активность К. в эритроцитах остается постоянной при ряде заболеваний, однако при злокачественной и других макроцитарных анемиях увеличивается так называемый каталазный индекс (отношение величины каталазной активности определенного объема крови к количеству эритроцитов в этом объеме) , имеющий существенное диагностическое значение. При злокачественных новообразованиях отмечается уменьшение активности К. в печени и почках, причем существует зависимость между величиной опухоли, скоростью ее роста и степенью уменьшения активности К. и печени. Из некоторых опухолей выделены вещества — токсогормоны, которые при введении экспериментальным животным вызывают у них снижение активности К. в печени. II Катала́за гемсодержащий фермент класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.6), катализирующий разложение перекиси водорода с образованием кислорода и воды; широко распространена в тканях животных и растений; определение активности К. в эритроцитах человека имеет диагностическое значение при анемиях.
фермент, катализирующий реакцию разложения перекиси водорода на воду и молекулярный кислород: Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О. Биологическая роль К. заключается в деградации перекиси водорода, образующейся в клетках в результате действия ряда флавопротеиновых оксидаз (ксантиноксидазы, глюкозооксидазы, моноаминоксидазы и др.) , и обеспечении эффективной защиты клеточных структур от разрушения под действием перекиси водорода. Генетически обусловленная недостаточность К. является одной из причин так называемой акаталазии — наследственного заболевания, клинически проявляющегося изъязвлением слизистой оболочки носа и ротовой полости, иногда резко выраженными атрофическими изменениями альвеолярных перегородок и выпадением зубов.
К. широко распространена в тканях животных, в т. ч. человека, растений и в микроорганизмах (однако фермент полностью отсутствует у некоторых анаэробных микроорганизмов) . В клетках К. локализуется в специальных органеллах — пероксисомах.
К. представляет собой гемопротеин, простетической группой которого является гем, содержащий ион трехвалентного железа. Молекула К. состоит из четырех, по-видимому, идентичных субъединиц с молекулярной массой 60 000 и имеет соответственно четыре простетические группы. Феррипротопорфириновые группы гема прочно связаны с белковой частью фермента — апофермектом и не отделяются от него при диализе. Оптимальная величина рН для К. находится в интервале значений 6,0—8,0.
Методы определения активности К. основаны на регистрации образующегося в процессе реакции О2 (манометрическим или полярографическим методами) или на измерении текущей (спектрофотометрическим) или остаточной (перманганатометрическим, йодометрическим и другими титриметрическими методами) концентрации перекиси водорода.
Активность К. в эритроцитах остается постоянной при ряде заболеваний, однако при злокачественной и других макроцитарных анемиях увеличивается так называемый каталазный индекс (отношение величины каталазной активности определенного объема крови к количеству эритроцитов в этом объеме) , имеющий существенное диагностическое значение. При злокачественных новообразованиях отмечается уменьшение активности К. в печени и почках, причем существует зависимость между величиной опухоли, скоростью ее роста и степенью уменьшения активности К. и печени. Из некоторых опухолей выделены вещества — токсогормоны, которые при введении экспериментальным животным вызывают у них снижение активности К. в печени.
II Катала́за
гемсодержащий фермент класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.6), катализирующий разложение перекиси водорода с образованием кислорода и воды; широко распространена в тканях животных и растений; определение активности К. в эритроцитах человека имеет диагностическое значение при анемиях.