ответСкелет представлен только спонгиновыми[en] волокнами или спонгиновыми волокнами в сочетании с кремниевыми спикулами, которые в зависимости от размера подразделяют на микро- и макросклеры. Макросклеры, как правило, одноосные, трёхосные или четырёхосные; микросклеры очень разнообразны: многоосные или одноосные, часто они имеют довольно причудливую форму. Осевая нить спикулы залегает в треугольной или шестиугольной полости. Спикулы всегда формируются внутриклеточно, в отличие от известковых губок. Помимо спонгина, все представители класса имеют фибриллярный коллаген. Некоторые обыкновенные губки совсем не имеют скелетных элементов. У ряда реликтовых обыкновенных губок в дополнение к другим элементам скелета имеется базальный скелет, обогащённый карбонатом кальция. Форма тела разнообразна: корковая, лопастная, трубчатая, ветвистая, нитчатая, кубковидная. Известны сверлящие обыкновенные губки, обитающие в толще известкового субстрата. Водоносная система у большинства представителей лейконоидная. Некоторые губки полностью утратили водоносную систему в связи с хищным образом жизни (семейства Cladorhizidae и Esperiopsidae[en])[3]. Мезохил, как правило, развит хорошо. Хоаноциты обычно мельче пинакоцитов и археоцитов[4].
Обыкновенные губки — единственные из живущих в данный момент организмов, у которых стеролы метилированы по 26 позиции. На основании этого химического маркера можно определить присутствие обыкновенных губок в ископаемых породах в отсутствие достоверных ископаемых[5][6].
Развитие
Размножаются бесполым и половым Бесполое размножение осуществляется в форме наружного почкования, внутреннего почкования, фрагментации, образования геммул.
При половом размножении из оплодотворенной яйцеклетки развивается бластула, состоящая из одного слоя клеток, имеющих жгутики. Затем часть клеток мигрирует внутрь и превращается в амебоидные клетки. После того, как личинка оседает на дно, происходит перемещение жгутиковых клеток внутрь, они становятся хоаноцитами, а амебоидные клетки выходят на поверхность и превращаются в пинакоциты.
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
ответСкелет представлен только спонгиновыми[en] волокнами или спонгиновыми волокнами в сочетании с кремниевыми спикулами, которые в зависимости от размера подразделяют на микро- и макросклеры. Макросклеры, как правило, одноосные, трёхосные или четырёхосные; микросклеры очень разнообразны: многоосные или одноосные, часто они имеют довольно причудливую форму. Осевая нить спикулы залегает в треугольной или шестиугольной полости. Спикулы всегда формируются внутриклеточно, в отличие от известковых губок. Помимо спонгина, все представители класса имеют фибриллярный коллаген. Некоторые обыкновенные губки совсем не имеют скелетных элементов. У ряда реликтовых обыкновенных губок в дополнение к другим элементам скелета имеется базальный скелет, обогащённый карбонатом кальция. Форма тела разнообразна: корковая, лопастная, трубчатая, ветвистая, нитчатая, кубковидная. Известны сверлящие обыкновенные губки, обитающие в толще известкового субстрата. Водоносная система у большинства представителей лейконоидная. Некоторые губки полностью утратили водоносную систему в связи с хищным образом жизни (семейства Cladorhizidae и Esperiopsidae[en])[3]. Мезохил, как правило, развит хорошо. Хоаноциты обычно мельче пинакоцитов и археоцитов[4].
Обыкновенные губки — единственные из живущих в данный момент организмов, у которых стеролы метилированы по 26 позиции. На основании этого химического маркера можно определить присутствие обыкновенных губок в ископаемых породах в отсутствие достоверных ископаемых[5][6].
Развитие
Размножаются бесполым и половым Бесполое размножение осуществляется в форме наружного почкования, внутреннего почкования, фрагментации, образования геммул.
При половом размножении из оплодотворенной яйцеклетки развивается бластула, состоящая из одного слоя клеток, имеющих жгутики. Затем часть клеток мигрирует внутрь и превращается в амебоидные клетки. После того, как личинка оседает на дно, происходит перемещение жгутиковых клеток внутрь, они становятся хоаноцитами, а амебоидные клетки выходят на поверхность и превращаются в пинакоциты.
Объяснение:
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.