Завдання 3. Визначення будови мРНК за будовою молекули білка. Фрагмент молекули білка міоглобіну містить амінокислоти, розташовані в такому по- рядку: валін аланін глутамінова кислота - тирозин Напишіть можливий варіант послідовності нуклеотидів фрагмента молекули iРНК, яка кодує цю послідовність амінокислот. серин - глутамін, уже не нужно
2. отделы тела (голова, туловище, хвост) плавно переходят друг в друга
3. передняя часть головы имеет клинообразную форму, что уменьшает лобовое сопротивление
4. спинная поверхность тела рыбы выпуклая и широкая
5. брюшная поверхность тела рыбы плоская и узкая
6. грудные и брюшные плавники, а также хвостовой плавник, создают подъемную силу
7. см. ответ 6
8. тело покрыто костной чешуей, богата железами, обильно выделяющими слизь, которая уменьшает трение тела рыб о воду и выполняет защитную функцию
9. рыбы ориентируются в потоках воды с боковой линии, которая представлена продольными каналами, которые лежат по бокам тела в коже
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.