Различия: 1. Наличие у млекопитающих волосяного покрова - пух, ость, вибриссы. 2. У рептиий почти нет кожных желез, так как у млекопитающих имеются -потовые, пахучие, сальные, млечные. . 3.Значительное развитие кутиса млекопитающих; преймущественное наличие подкожной жировой клетчатки.
Сходства: 1. Кожа, как и у всех позвоночных состоит из эпидермиса и кутиса. 2. Верхний слой эпидермиса к постоянному ороговеванию и слущиванию. 3. Своеобразная кожная хвостовая автотомия ( у млекопитающих мыши, сони, тушканчики) . 4. Роговые производные эпидермиса ( у рептилий роговые чешуи; у млек. роговые чешуи, ногти, когти, копыта..) . Концевые фаланги пальцев несут роговые придатки ( ногти, когти, копыта)
Конечно, эти обозначения в различиях и сходствах кожных покровах рептилий и млекопитающих обобщённы. И их можно считать условными, так как в зависимости от многообразия видов среди рептилий и среди млекопитающих, их структуры весьма разнятся.
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
1. Наличие у млекопитающих волосяного покрова - пух, ость, вибриссы.
2. У рептиий почти нет кожных желез, так как у млекопитающих имеются -потовые, пахучие, сальные, млечные. .
3.Значительное развитие кутиса млекопитающих; преймущественное наличие подкожной жировой клетчатки.
Сходства:
1. Кожа, как и у всех позвоночных состоит из эпидермиса и кутиса.
2. Верхний слой эпидермиса к постоянному ороговеванию и слущиванию.
3. Своеобразная кожная хвостовая автотомия ( у млекопитающих мыши, сони, тушканчики) .
4. Роговые производные эпидермиса ( у рептилий роговые чешуи; у млек. роговые чешуи, ногти, когти, копыта..) . Концевые фаланги пальцев несут роговые придатки ( ногти, когти, копыта)
Конечно, эти обозначения в различиях и сходствах кожных покровах рептилий и млекопитающих обобщённы. И их можно считать условными, так как в зависимости от многообразия видов среди рептилий и среди млекопитающих, их структуры весьма разнятся.
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.