нужна ! Металлический шар радиусом 10 см помещен внутрь сферической металлической оболочки, имеющей внешний радиус 30 см и толщину 10 см, так, что их центры совпадают. На шаре находится заряд 10 мКл, на оболочке заряд 80 мКл. Постройте график зависимости потенциала электрического поля от расстояния до центра шара.

Объяснение:

ОПТИКА И СПЕКТРОСКОПИЯ, 2010, том 109, № 2, с. 179-181

= БИОМЕДИЦИНСКАЯ ОПТИКА И СПЕКТРОСКОПИЯ =

УДК 535.8

БИОМЕДИЦИНСКАЯ ОПТИКА И СПЕКТРОСКОПИЯ © 2010 г. А. Н. Башкатов, В. В. Любимов, В. В. Тучин

В этом выпуске журнала "Оптика и спектроскопия" помещены статьи, отражающие современное состояние оптических технологий, применяемых и перспективных для применения в биомедицинских исследованиях. Бурное развитие оптической биомедицинской диагностики и терапии в настоящее время обусловлено многими факторами. Во-первых, это новые результаты фундаментальных исследований по взаимодействию оптического излучения с биологическими тканями и клетками, включая поляризованное излучение, флуоресценцию в многократно рассеивающей среде и спекл-интерференционные явления. Во-вторых, это существенный прогресс в области разработки средств доставки, детектирования и визуализации оптического излучения. В-третьих, появление новых компьютерных и на-нотехнологий. Все это дает возможность получения новой, ранее недоступной информации о живых объектах средствами спектроскопии и обеспечить более эффективное фотовоздействие на отдельные биологические структуры.

Оптика наночастиц и ее приложения в биомедицине представляют собой новую область нано-биотехнологии. Одной из перспективных областей применения люминесцентных полупроводниковых наночастиц, обладающих широким спектром поглощения и ярко выраженным узким пиком люминесценции в видимой части спектра, является медицинская диагностика. Поскольку длина волны флуоресценции нанокристаллов одного и того же состава строго зависит от их размеров, то изменяя размеры и состав полупроводниковых нанокристаллов, можно менять длину волны их флуоресценции от синей до инфракрасной области оптического спектра. При этом для возбуждения люминесценции нанокристал-лов всех цветов достаточно одного источника излучения. Такие уникальные свойства делают на-нокристаллы идеальными флуорофорами для сверхчувствительного многоцветного детектирования биологических объектов, а также медицинской диагностики, требующей регистрации многих параметров одновременно. В частности, синтезу наночастиц сульфида кадмия посвящена одна из статей данного выпуска.

Возможность генерации узкополосного высококогерентного излучения, а также широкополосного излучения с малой длиной когерентности лежит в основе методов корреляционной и допплеровской спектроскопии, лазерной интерферометрии, оптической когерентной томографии (ОКТ), а также многочисленных методов лазерной диагностики и терапии различных заболеваний. Эти методы эффективно используются для изучения динамических и структурных особенностей нормальных и патологически измененных биологических объектов. Детектирование и корреляционная обработка спекл-структур также позволяют получать диагностическую информацию о пространственно-временной организации биологических объектов. Примером наиболее важных медицинских задач, для решения которых перспективны когерентно-оптические методы, является измерение скорости диффузии воды и лекарственных препаратов в тканях человеческого организма. Исследования последних лет показали перспективность использования ОКТ для решения этой проблемы. Одна из работ выпуска посвящена измерению скорости диффузии воды в дентине зуба человека, еще в одной работе проанализированы пространственные и временные масштабы когерентности био-спеклов, формирующихся в биотканях.

свойства и эффекты флуоресценции.

Объяснение:

бмен  веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).

Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).

Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.

Свойства ферментов

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Различают:

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.

Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой  зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).

3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:

1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.

2)  Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).