ОСНОВЫ БИОХИМИИ И МОЛЕКУЛЯРНОЙ БИОЛОГИИ - Н. Н. Скворцова - 2016
Часть I. Химические компоненты клетки
1. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ
Белки, или протеины, - это высокомолекулярные полимеры биогенного происхождения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидными связями. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру.
1.1. Строение, классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот
Протеиногенными называются а, L-аминокислоты, включающиеся в состав белковых молекул в процессе биосинтеза. Протеиногенные аминокислоты называют исторически сложившимися тривиальными названиями (табл. 1).
Таким образом, известно 20 протеиногенных аминокислот, 19 из которых имеют общую формулу, включающую карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода, водород и боковой радикал R. Двадцатая аминокислота (пролин), по существу, является иминокислотой и представляет собой пятичленный гетероцикл. Определяет аминокислоту строение бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова. На этом основана классификация аминокислот по строению бокового радикала R (табл. 2).
Таблица 2. Классификация аминокислот по строению бокового радикала R
Аминокислоты являются амфотерными соединениями (амфолитами): в щелочных средах они образуют соли карбоновых кислот, в кислых - аммонийные соли:
На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В очень кислых растворах аминогруппа протонирована полностью, а карбоксильная группа практически не ионизирована. В сильнощелочных растворах - наоборот: при значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизированной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с биполярным ионом (цвиттер-ионом). Если сумма зарядов на аминокислоте равна нулю, такое значение рН носит название изоэлектрической точки и обозначается pI (рис. 4).
Рис. 4. Кислотно-основные свойства аминокислоты при различных значениях рН
Еще одним проявлением амфотерности является аминокислот образовывать в щелочной среде с сульфатом меди ярко окрашенные растворимые комплексные соединения с ионом меди Cu2+:
железо → Fe → 4 → 8 побочная → 26→ + 26→ 26→ 30 → 56→ 26
калий, K, 4, 1 главная, 19, + 19, 19, 20, 39, 19
кислород, О, 2, 6 главная, 8, +8, 8, 8, 16, 8
хром, Cr, 4, 6 молочная, 24,+24, 24, 28, 52, 24
Объяснение:
эта финны будет на протяжении всей химии, если не уметь пользоваться таблицей скелетные, то это просто труба
период - столбик слева
группа- римские цифры сверху, если элемент стоит справа, то это главная, если слева, то побочный
порядковый номер - жирное число около элемента
заряд, полторы электроды - порядковый номер
нейтроны- из массы вычитаем порядковый номер
At- масса элемента, приближенные ( 15,9994 ~ 16; 24,312~ 24)
все легко и просто, главное немного поучить)
Объяснение:
ОСНОВЫ БИОХИМИИ И МОЛЕКУЛЯРНОЙ БИОЛОГИИ - Н. Н. Скворцова - 2016
Часть I. Химические компоненты клетки
1. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ
Белки, или протеины, - это высокомолекулярные полимеры биогенного происхождения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидными связями. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру.
1.1. Строение, классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот
Протеиногенными называются а, L-аминокислоты, включающиеся в состав белковых молекул в процессе биосинтеза. Протеиногенные аминокислоты называют исторически сложившимися тривиальными названиями (табл. 1).
Таблица 1. Протеиногенные α, L-аминокислоты млекопитающих
Название
Структурная формула*
Обозначение
русское
международное
Глицин
NH2-CH2-COOH
Гли
Gly, G
Аланин
CH3-CH(NH2)-COOH
Ала
Ala, A
Валин**
(CH3)2CH-CH(NH2)-COOH
Вал
Val, V
Лейцин* *
CH3-CH(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH
Лей
Leu, L
Изолейцин* *
CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
Иле
Ile, I
Серин
HO-CH2-CH(NH2)-COOH
Сер
Ser, S
Треонин**
CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH
Тре
Thr, T
Цистеин
HS-CH2-CH(NH2)-COOH
Цис
Cys, C
Метионин**
CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH
Мет
Met, M
Лизин**
NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Лиз
Lys, K
Аргинин***
NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH
Арг
Arg, R
Аспарагиновая кислота
COOH-CH2-CH(NH2)-COOH
Асп
Asp, D
Аспарагин
NH2-C(=O)-CH2-CH(NH2)-COOH
Асн
Asn, N
Глутаминовая кислота
HOOC-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Глу
Glu, E
Глутамин
NH2-C(=O)-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Глн
Gln, Q
Фенил-аланин**
C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH
Фен
Phe, F
Тирозин
p-HO-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH
Тир
Tyr, Y
* Боковые радикалы R выделены жирным шрифтом.
** Незаменимые аминокислоты.
*** Условно незаменимые аминокислоты.
Таким образом, известно 20 протеиногенных аминокислот, 19 из которых имеют общую формулу, включающую карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода, водород и боковой радикал R. Двадцатая аминокислота (пролин), по существу, является иминокислотой и представляет собой пятичленный гетероцикл. Определяет аминокислоту строение бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова. На этом основана классификация аминокислот по строению бокового радикала R (табл. 2).
Таблица 2. Классификация аминокислот по строению бокового радикала R
Полярность аминокислот
Химический состав
Перечень аминокислот
Неполярные гидрофобные
Моноаминомонокарбоновые
Глицин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, фенилаланин
Полярные незаряженные
Моноаминомонокарбоновые
Серин, треонин, тирозин, метионин, цистеин, аспарагин, глутамин
Положительно заряженные (основные)
Диаминомонокарбоновые
Лизин, аргинин, триптофан
Отрицательно заряженные (кислые)
Моноаминодикарбоновые
Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
Аминокислоты являются амфотерными соединениями (амфолитами): в щелочных средах они образуют соли карбоновых кислот, в кислых - аммонийные соли:
На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В очень кислых растворах аминогруппа протонирована полностью, а карбоксильная группа практически не ионизирована. В сильнощелочных растворах - наоборот: при значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизированной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с биполярным ионом (цвиттер-ионом). Если сумма зарядов на аминокислоте равна нулю, такое значение рН носит название изоэлектрической точки и обозначается pI (рис. 4).
Рис. 4. Кислотно-основные свойства аминокислоты при различных значениях рН
Еще одним проявлением амфотерности является аминокислот образовывать в щелочной среде с сульфатом меди ярко окрашенные растворимые комплексные соединения с ионом меди Cu2+: