Температура. Ферменты теряют активность при нагревании; при температуре от 50 до 60° С большинство ферментов быстро инактивируются. Инактивация ферментов необратима, так как после охлаждения активность не восстанавливается. Этим можно объяснить, почему непродолжительное воздействие высокой температуры убивает большинство организмов: часть их ферментов инактивируется и обмен веществ продолжаться не может.Известно несколько исключений из этого правила. Некоторые виды примитивных растений — сине-зеленых водорослей — живут в горячих источниках, например в источниках Йеллоустонского национального парка, где температура воды достигает почти 100° С. Эти водоросли обусловливают яркую окраску травертиновых террас вокруг горячих источников. При температурах ниже той, при которой наступает инактивация ферментов (около 40° С), скорость большинства ферментативных реакций, как и скорость других химических реакций, примерно удваивается с повышением температуры на каждые 10° С.Замораживание обычно не приводит к инактивации ферментов; при низких температурах ферментативные реакции идут очень медленно или не идут вовсе, но при повышении температуры до нормальной каталитическая активность возобновляется.Кислотность. Ферменты чувствительны к изменениям pH, т. е. к изменению кислотности или щелочности среды. Пепсин — фермент, переваривающий белки, выделяемый слизистой оболочкой желудка, — замечателен тем, что он активен только в очень кислой среде и лучше всего действует при pH 2. Трипсин, расщепляющий белки и выделяемый поджелудочной железой, служит примером фермента, проявляющего оптимальную активность в щелочной среде, при pH около 8,5. Большинство внутриклеточных ферментов имеют оптимумы pH близ нейтральной точки, а в кислой или щелочной среде их активность значительно ниже; под действием сильных кислот и оснований они необратимо инактивируются.Концентрация фермента, субстрата и кофакторов. Если pH и температура ферментной системы постоянны и субстрат имеется в избытке, скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента. Эту зависимость используют для определения содержания того или иного фермента в тканевом экстракте. При постоянстве pH, температуры и концентрации фермента в системе начальная скорость реакции возрастает вплоть до известного предела пропорционально количеству субстрата. Если ферментная система нуждается в каком-либо коферменте или специфическом ионе-активаторе, то концентрация этого вещества или иона может при определенных обстоятельствах определять общую скорость реакции.Яды, отравляющие ферменты. Некоторые ферменты специфически чувствительны к определенным ядам: цианиду, иодуксусной кислоте, фториду, люизиту и т. д., и даже очень низкие концентрации этих ядов инактивируют ферменты. Цитохромоксидаза — один из ферментов системы переноса электронов — особенно чувствительна к цианиду; при отравлении цианидом смерть наступает вследствие инактивации ферментов, относящихся к группе цитохромов. Одну из ферментативных реакций, участвующих в расщеплении глюкозы, тормозит фторид, а другую — йодоуксусная кислота; биохимики использовали такого рода ингибиторы для изучения свойств и последовательности действия множества различных ферментных систем.Оказавшись в ненадлежащем месте, ферменты сами могут действовать как яды. Например, внутривенной инъекции 1 мг кристаллического трипсина достаточно для того, чтобы убить крысу. Действие различных ядов змей, пчел и скорпионов обусловлено тем, что эти яды содержат ферменты, разрушающие клетки крови или другие ткани.
Находим количество вещества NaOH: n(NaOH) = 8 г/40 г/моль = 0,2 моль (недостаток)
Находим количество вещества H2SO4: n(H2SO4) = 19 г/98 г/моль = 0,2 моль
Количество продуктов реакции находим по недостатку (т.е. по NaOH) 8 г х г у г 2NaOH + H2SO4 → Na2SO4 + 2H2O 2 моль 1 моль 2 моль 40 г/моль 142 г/моль 18 г/моль 80 г 142 г 36 г
Составляем пропорцию: 8 г NaOH - х г Na2SO4 80 г NaOH - 142 г Na2SO4
Вот такой ответ как по мне :
Температура. Ферменты теряют активность при нагревании; при температуре от 50 до 60° С большинство ферментов быстро инактивируются. Инактивация ферментов необратима, так как после охлаждения активность не восстанавливается. Этим можно объяснить, почему непродолжительное воздействие высокой температуры убивает большинство организмов: часть их ферментов инактивируется и обмен веществ продолжаться не может.Известно несколько исключений из этого правила. Некоторые виды примитивных растений — сине-зеленых водорослей — живут в горячих источниках, например в источниках Йеллоустонского национального парка, где температура воды достигает почти 100° С. Эти водоросли обусловливают яркую окраску травертиновых террас вокруг горячих источников. При температурах ниже той, при которой наступает инактивация ферментов (около 40° С), скорость большинства ферментативных реакций, как и скорость других химических реакций, примерно удваивается с повышением температуры на каждые 10° С.Замораживание обычно не приводит к инактивации ферментов; при низких температурах ферментативные реакции идут очень медленно или не идут вовсе, но при повышении температуры до нормальной каталитическая активность возобновляется.Кислотность. Ферменты чувствительны к изменениям pH, т. е. к изменению кислотности или щелочности среды. Пепсин — фермент, переваривающий белки, выделяемый слизистой оболочкой желудка, — замечателен тем, что он активен только в очень кислой среде и лучше всего действует при pH 2. Трипсин, расщепляющий белки и выделяемый поджелудочной железой, служит примером фермента, проявляющего оптимальную активность в щелочной среде, при pH около 8,5. Большинство внутриклеточных ферментов имеют оптимумы pH близ нейтральной точки, а в кислой или щелочной среде их активность значительно ниже; под действием сильных кислот и оснований они необратимо инактивируются.Концентрация фермента, субстрата и кофакторов. Если pH и температура ферментной системы постоянны и субстрат имеется в избытке, скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента. Эту зависимость используют для определения содержания того или иного фермента в тканевом экстракте. При постоянстве pH, температуры и концентрации фермента в системе начальная скорость реакции возрастает вплоть до известного предела пропорционально количеству субстрата. Если ферментная система нуждается в каком-либо коферменте или специфическом ионе-активаторе, то концентрация этого вещества или иона может при определенных обстоятельствах определять общую скорость реакции.Яды, отравляющие ферменты. Некоторые ферменты специфически чувствительны к определенным ядам: цианиду, иодуксусной кислоте, фториду, люизиту и т. д., и даже очень низкие концентрации этих ядов инактивируют ферменты. Цитохромоксидаза — один из ферментов системы переноса электронов — особенно чувствительна к цианиду; при отравлении цианидом смерть наступает вследствие инактивации ферментов, относящихся к группе цитохромов. Одну из ферментативных реакций, участвующих в расщеплении глюкозы, тормозит фторид, а другую — йодоуксусная кислота; биохимики использовали такого рода ингибиторы для изучения свойств и последовательности действия множества различных ферментных систем.Оказавшись в ненадлежащем месте, ферменты сами могут действовать как яды. Например, внутривенной инъекции 1 мг кристаллического трипсина достаточно для того, чтобы убить крысу. Действие различных ядов змей, пчел и скорпионов обусловлено тем, что эти яды содержат ферменты, разрушающие клетки крови или другие ткани.
2NaOH + H2SO4 → Na2SO4 + 2H2O
2 моль 1 моль 1 моль 2 моль
40 г/моль 98 г/моль
Находим количество вещества NaOH:
n(NaOH) = 8 г/40 г/моль = 0,2 моль (недостаток)
Находим количество вещества H2SO4:
n(H2SO4) = 19 г/98 г/моль = 0,2 моль
Количество продуктов реакции находим по недостатку (т.е. по NaOH)
8 г х г у г
2NaOH + H2SO4 → Na2SO4 + 2H2O
2 моль 1 моль 2 моль
40 г/моль 142 г/моль 18 г/моль
80 г 142 г 36 г
Составляем пропорцию:
8 г NaOH - х г Na2SO4
80 г NaOH - 142 г Na2SO4
х = (8*142)/80 = 14,2
n(Na2SO4) = m/M = 14.2/142 = 0,1 моль
8 г NaOH - у г Н2О
80 г NaOH - 36 г Н2О
у = (8*36)/80 = 3,6 г
n(H2O) = 3,6/18 = 0.2 моль
ответ: 3,6 г(0,2 моль) Н2О; 14,2 г (0,1 моль) Na2SO4