1. высокая активность, на несколько порядков превышающая активность неорганических катализаторов, что объясняется значительным снижением энергии активации процесса ферментами. так, константа скорости реакции разложения перекиси водорода, катализируемой ионами fе2+, составляет 56 с-1; константа скорости этой же реакции, катализируемой ферментом каталазой, равна 3.5·107, т.е. реакция в присутствии фермента протекает в миллион раз быстрее (энергии активации процессов составляют соответственно 42 и 7.1 кдж/моль). константы скорости гидролиза мочевины в присутствии кислоты и уреазы различаются на тринадцать порядков, составляя 7.4·10-7 и 5·106 с-1 (величина энергии активации составляет соответственно 103 и 28 кдж/моль).
2. высокая специфичность. например, амилаза катализирует процесс расщепления крахмала, представляющего собой цепь одинаковых глюкозных звеньев, но не катализирует гидролиз сахарозы, молекула которой составлена из глюкозного и фруктозного фрагментов.
согласно общепринятым представлениям о механизме ферментативного катализа, субстрат s и фермент f находятся в равновесии с быстро образующимся фермент-субстратным комплексом fs, который сравнительно медленно распадается на продукт реакции p с выделением свободного фермента; т.о., стадия распада фермент-субстратного комплекса на продукты реакции является скорость определяющей (лимитирующей).
f + s < ––> fs ––> f + p
исследование зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при неизменной концентрации фермента показали, что с увеличением концентрации субстрата скорость реакции сначала увеличивается, а затем перестает изменяться зависимость скорости реакции от концентрации субстрата описывается следующим уравнением:
здесь кm – константа михаэлиса, численно равная концентрации субстрата при v = ½vmax. константа михаэлиса служит мерой сродства между субстратом и ферментом: чем меньше кm, тем больше их способность к образованию фермент-субстратного комплекса.
характерной особенностью действия ферментов является также высокая чувствительность активности ферментов к внешним условиям – рн среды и температуре. ферменты активны лишь в достаточно узком интервале рн и температуры, причем для ферментов характерно наличие в этом интервале максимума активности при некотором оптимальном значении рн или температуры; по обе стороны от этого значения активность ферментов быстро снижается.
ответ: Н2+I2=2НI (реакция обратимая)
Н2(0)-2 электрона 2Н(+)
I 2(0)+2 электрона2 I (-)
наименьшее общее кратное 2, делим на 2 в первой строке, получается 1, 2 делим на 1 во второй строке получаем 1
2Аи+ 3СI2=2АиСI3
Аи(0)-3 электронАи(+3)
СI2(0)+2 электрона2СI (-)
наименьшее общее кратное 6, делим на 3 в первой строке, получается 2 6 делим, на 2 во второй строке получается 3.это цифры переносим в уравнения
2АI+Cr2О3= AI2O3+2Cr
АI(0)-3 электронаАи(+3)
Cr(+3)+3 электрона Cr(0)
наименьшее общее кратное 3, делим и получаем по 1
Объяснение: я исправила
1. высокая активность, на несколько порядков превышающая активность неорганических катализаторов, что объясняется значительным снижением энергии активации процесса ферментами. так, константа скорости реакции разложения перекиси водорода, катализируемой ионами fе2+, составляет 56 с-1; константа скорости этой же реакции, катализируемой ферментом каталазой, равна 3.5·107, т.е. реакция в присутствии фермента протекает в миллион раз быстрее (энергии активации процессов составляют соответственно 42 и 7.1 кдж/моль). константы скорости гидролиза мочевины в присутствии кислоты и уреазы различаются на тринадцать порядков, составляя 7.4·10-7 и 5·106 с-1 (величина энергии активации составляет соответственно 103 и 28 кдж/моль).
2. высокая специфичность. например, амилаза катализирует процесс расщепления крахмала, представляющего собой цепь одинаковых глюкозных звеньев, но не катализирует гидролиз сахарозы, молекула которой составлена из глюкозного и фруктозного фрагментов.
согласно общепринятым представлениям о механизме ферментативного катализа, субстрат s и фермент f находятся в равновесии с быстро образующимся фермент-субстратным комплексом fs, который сравнительно медленно распадается на продукт реакции p с выделением свободного фермента; т.о., стадия распада фермент-субстратного комплекса на продукты реакции является скорость определяющей (лимитирующей).
f + s < ––> fs ––> f + p
исследование зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при неизменной концентрации фермента показали, что с увеличением концентрации субстрата скорость реакции сначала увеличивается, а затем перестает изменяться зависимость скорости реакции от концентрации субстрата описывается следующим уравнением:
здесь кm – константа михаэлиса, численно равная концентрации субстрата при v = ½vmax. константа михаэлиса служит мерой сродства между субстратом и ферментом: чем меньше кm, тем больше их способность к образованию фермент-субстратного комплекса.
характерной особенностью действия ферментов является также высокая чувствительность активности ферментов к внешним условиям – рн среды и температуре. ферменты активны лишь в достаточно узком интервале рн и температуры, причем для ферментов характерно наличие в этом интервале максимума активности при некотором оптимальном значении рн или температуры; по обе стороны от этого значения активность ферментов быстро снижается.