Дано: А-карие а-голубые B-близорукость b-норма Решение: Мама(зеркало Венеры): aaBb x Папа(копье Марса): Ааbb Мама имеет такой генотип аа потому что она имеет голубые глаза , а это рецессивный признак , а Bb потому что близорукая и ребёнок должен взять одну аллель от матери одну от отца , а отец имеет Аа потому что он имеет карие глаза , но а потому что если ещё не будет , не будет голубоглазых детей , опять же связано с аллелиями.А bb потому , что у него нормальное зрение , а это рецессивный признак. G(гаметы) мама:aB,ab x папа:Аb,ab F1(дети) AaBb-кареглазый , близорукий, Aabb-кареглазый, норма , aaBb-голубоглазый , близорукий, aabb-голубоглазый , норма . Все.
1. Белки — это первый компонент фундаментальной пищевой триады БЖУ (белки-жиры-углеводы). Рацион питания считается сбалансированным, если в нем данные компоненты распределены так (%): 30-30-40. То есть белкам отведена треть рациона.
Белки делятся на:
Протеины(простые белки)⇔Протеиды(сложные белки)
2. Мономеры белков — химическое соединение, состоящее из простых молекул.
Структура белка может быть первичной, чуть более сложной - вторичной, еще более сложной - третичной, и самой сложной - четвертичной.
3. Простые белки состоят только из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. ⇒
ПептидыАминокислоты
4. Белки выполняют в клетках весьма разнообразные функции: каталитическую, строительную, ферментативную, энергетическую.
Первичная структура белка характеризуется линейной последовательностью аминокислот, соединенных пептидной связью. Пептидная связь имеет целый ряд особенностей, а именно она обладает высокой прочностью и содержит в составе неподеленные электроны атома азота. Расщепление пептидной связи происходит только при действии химических катализаторов в виде оснований или кислот. Также необходимы достаточно жесткие условия, например, температура выше 105 градусов. В пептидной связи выделяют концевой остаток и свободную аминогруппу или карбоксильную группу. Вторичная структура белка отличается тем, что полипептидная цепь располагается на отдельных участках в виде спирали. Внутри пептидной связи расположены такие группы как С=О и N–H, они образовать внутримолекулярные связи водородного типа. Третичная структура белка–пространственная конфигурация спирали. Третичная структура белка формируется тогда, когда спиральная структура подвергается дальнейшей упаковке. Она отражает всю структуру участка полипептидной цепи. Четвертичная структура белка состоит из нескольких полипептидных цепей, которые могут иметь одинаковую и различную структуру.
5) Свойства белков:
а) растворимость - многие белки растворяются в воде, что обусловлено наличием на поверхности белковой молекулы свободных гидрофильных групп. Растворимость белка в воде зависит от структуры белка, реакции среды, присутствия электролитов. В кислой среде лучше растворяются белки, обладающие кислыми свойствами.
б) денатурация - это лишение естественных свойств. Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы.
в) ренатурация - это процесс восстановления структурной организации биополимера (белковой молекулы) или молекул нуклеиновых кислот. Ренатурация возможна только при обратимой денатурации
г) Цветные реакции белков:
НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ
В этой реакции растворы белка, полипептидов, пептидов и свободных α-аминокислот при нагревании с нингидрином дают синее, сине-фиолетовое или розово-фиолетовое окрашивание. Окраска в этой реакции развивается за счет α-аминогруппы. Реакция протекает в две стадии.
КСАНТОПРОТЕИНОВАЯ РЕАКЦИЯ.
Эта реакция указывает на наличие в белках остатков ароматических аминокислот – тирозина, фенилаланина, триптофана. Основана на нитровании бензольного кольца радикалов этих аминокислот с образованием нитросоединений, окрашенных в желтый цвет (греческое «Ксантос» – желтый). На примере тирозина эту реакцию можно описать в виде следующих уравнений.
РЕАКЦИЯ ФОЛЯ
Этой реакцией открывают в белках радикалы цистеина содержащие как свободные –SH (тиоловые) радикальные группы, так и окисленные с образованием дисульфидных (-S-S-) связей цистина.
РЕАКТИВЫ.
Вода дистиллированная (в дальнейшем вода); растворы с массовыми долями: казеина 1 %, желатины 1 %, яичного белка 1 %, сульфата меди 1 %, гидроксида натря 10 и 30 %, глицина (или другой аминокислоты) 0,1 %, фенола 0,1 %, ацетата свинца 5 %, нингидрина в ацетоне или этаноле 1 %; концентрированная азотная кислота.
Реактив Фоля готовят в пробирке перед определением. В пробирку вносят 1 мл 5 % раствора ацетата свинца и небольшими порциями (по 1,5-2 мл) приливают 30 % раствор гидроксида натрия с интервалом 30 сек, каждый раз, перемешивая, до растворения молочно-белого хлопьевидного осадка появившегося после внесения первой порции гидроксида натрия.
Тест.
1. углерод — 50-55%;
кислород — 22-23%;
азот — 16-17%;
водород — 6-7%;
сера — 0,4-2,5%
2. в)
3. в)
4. б)
5. а) так то конденсация, потому что она идет с выделением воды и возникает ковалентная азот-углеродная связь — пептидная связь.
1. Белки — это первый компонент фундаментальной пищевой триады БЖУ (белки-жиры-углеводы). Рацион питания считается сбалансированным, если в нем данные компоненты распределены так (%): 30-30-40. То есть белкам отведена треть рациона.
Белки делятся на:
Протеины(простые белки)⇔Протеиды(сложные белки)
2. Мономеры белков — химическое соединение, состоящее из простых молекул.
Структура белка может быть первичной, чуть более сложной - вторичной, еще более сложной - третичной, и самой сложной - четвертичной.
3. Простые белки состоят только из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. ⇒
ПептидыАминокислоты4. Белки выполняют в клетках весьма разнообразные функции: каталитическую, строительную, ферментативную, энергетическую.
Первичная структура белка характеризуется линейной последовательностью аминокислот, соединенных пептидной связью. Пептидная связь имеет целый ряд особенностей, а именно она обладает высокой прочностью и содержит в составе неподеленные электроны атома азота. Расщепление пептидной связи происходит только при действии химических катализаторов в виде оснований или кислот. Также необходимы достаточно жесткие условия, например, температура выше 105 градусов. В пептидной связи выделяют концевой остаток и свободную аминогруппу или карбоксильную группу. Вторичная структура белка отличается тем, что полипептидная цепь располагается на отдельных участках в виде спирали. Внутри пептидной связи расположены такие группы как С=О и N–H, они образовать внутримолекулярные связи водородного типа. Третичная структура белка–пространственная конфигурация спирали. Третичная структура белка формируется тогда, когда спиральная структура подвергается дальнейшей упаковке. Она отражает всю структуру участка полипептидной цепи. Четвертичная структура белка состоит из нескольких полипептидных цепей, которые могут иметь одинаковую и различную структуру.5) Свойства белков:
а) растворимость - многие белки растворяются в воде, что обусловлено наличием на поверхности белковой молекулы свободных гидрофильных групп. Растворимость белка в воде зависит от структуры белка, реакции среды, присутствия электролитов. В кислой среде лучше растворяются белки, обладающие кислыми свойствами.
б) денатурация - это лишение естественных свойств. Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы.
в) ренатурация - это процесс восстановления структурной организации биополимера (белковой молекулы) или молекул нуклеиновых кислот. Ренатурация возможна только при обратимой денатурации
г) Цветные реакции белков:
НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ
В этой реакции растворы белка, полипептидов, пептидов и свободных α-аминокислот при нагревании с нингидрином дают синее, сине-фиолетовое или розово-фиолетовое окрашивание. Окраска в этой реакции развивается за счет α-аминогруппы. Реакция протекает в две стадии.
КСАНТОПРОТЕИНОВАЯ РЕАКЦИЯ.
Эта реакция указывает на наличие в белках остатков ароматических аминокислот – тирозина, фенилаланина, триптофана. Основана на нитровании бензольного кольца радикалов этих аминокислот с образованием нитросоединений, окрашенных в желтый цвет (греческое «Ксантос» – желтый). На примере тирозина эту реакцию можно описать в виде следующих уравнений.
РЕАКЦИЯ ФОЛЯ
Этой реакцией открывают в белках радикалы цистеина содержащие как свободные –SH (тиоловые) радикальные группы, так и окисленные с образованием дисульфидных (-S-S-) связей цистина.
РЕАКТИВЫ.
Вода дистиллированная (в дальнейшем вода); растворы с массовыми долями: казеина 1 %, желатины 1 %, яичного белка 1 %, сульфата меди 1 %, гидроксида натря 10 и 30 %, глицина (или другой аминокислоты) 0,1 %, фенола 0,1 %, ацетата свинца 5 %, нингидрина в ацетоне или этаноле 1 %; концентрированная азотная кислота.
Реактив Фоля готовят в пробирке перед определением. В пробирку вносят 1 мл 5 % раствора ацетата свинца и небольшими порциями (по 1,5-2 мл) приливают 30 % раствор гидроксида натрия с интервалом 30 сек, каждый раз, перемешивая, до растворения молочно-белого хлопьевидного осадка появившегося после внесения первой порции гидроксида натрия.
Тест.
1. углерод — 50-55%;
кислород — 22-23%;
азот — 16-17%;
водород — 6-7%;
сера — 0,4-2,5%
2. в)
3. в)
4. б)
5. а) так то конденсация, потому что она идет с выделением воды и возникает ковалентная азот-углеродная связь — пептидная связь.
6. в)
7. первичную -ковалентная (пептидная) , вторичную - водородные внутримолекулярные, третичную -ионные и ковалентные (дисульфидные)