Человек массой 80 кг, бегущий со скоростью 2 м/с, догоняет тележку массой 40 кг, движущуюся со скоростью 2 м/с, и вскакивает на нее. Они продолжают движение со скоростью Выберите один ответ: 1. 5 м/с 2. 3,2 м/с 3. 2,2 м/с 4. 3,3 м/с
Определение 1 1-го закона термодинамики Первый закон термодинамики представляет собой некое обобщение закона сохранения и превращения энергии для термодинамической системы, и формулируется следующим образом: Δ U = Q − A ∆U=Q-A. Определение 1 Изменение Δ U ΔU внутренней энергии неизолированной термодинамической системы равно разности между количеством теплоты Q Q, переданной системе, и работой A A, совершенной системой над внешними телами. Формула первого закона термодинамики, зачастую записывается в ином виде: Q = Δ U + A Q=∆U+A. Определение 2 Количество теплоты, полученное системой, идет на изменение ее внутренней энергии и совершение работы над внешними телами. Первый закон термодинамики представляет из себя, по сути, обобщение опытных фактов. Если руководствоваться им, то можно заявить, что энергия не возникает и не исчезает бесследно, а передается от одной системы к другой, меняя свои формы. Невозможность создания вечного двигателя (perpetuum mobile) первого рода, то есть машины, которая может совершать полезную работу, не потребляя энергию извне и не претерпевая каких-либо изменений во внутренней конструкции агрегата, являлась важным следствием первого закона термодинамики. В подтверждение этого выступает тот факт, что каждая из огромного множества попыток создания такого устройства неизменно заканчивалась неудачей. Реальная машина может совершать положительную работу A A над внешними объектами, только получая некоторое количество теплоты Q Q от окружающих тел или уменьшая Δ U ΔU своей внутренней энергии. Первый закон термодинамики в процессах газов Первый закон термодинамики может применяться к изопроцессам в газах. Определение 3 В изохорном процессе, то есть в условиях неизменного объема ( V = c o n s t ) (V=const), газ не совершает работы, A = 0 A=0. В этом случае справедливой будет формула внутренней энергии газа: Q = Δ U = U ( T 2 ) − U ( T 1 ) Q=∆U=U(T2)-U(T1). В данном выражении U ( T 1 ) U(T1) и U ( T 2 ) U(T2) представляют внутренние энергии газа в начальном и конечном состояниях. Внутренняя энергия идеального газа зависит лишь от температуры, что исходит из закона Джоуля. При изохорном нагревании газ поглощает тепло ( Q > 0 ) (Q>0), чем провоцирует увеличение его внутренней энергии. В условиях охлаждения тепло отдается внешним объектам ( Q < 0 ) (Q<0). Определение 4 В изобарном процессе, предполагающем постоянность значения давления ( p = c o n s t ) (p=const), работа, совершаемая газом, выражается в виде соотношения: A = p ( V 2 − V 1 ) = p Δ V A=p(V2-V1)=p∆V. Первый закон термодинамики для изобарного процесса дает: Q = U ( T 2 ) − U ( T 1 ) + p ( V 2 − V 1 ) = Δ U + p Δ V Q=U(T2)-U(T1)+p(V2-V1)=∆U+p∆V. При изобарном расширении Q > 0 Q>0 тепло поглощается газом, и он совершает положительную работу. При изобарном сжатии Q < 0 Q<0 тепло переходит внешним телам. В таком случае A < 0 A<0. При изобарном сжатии уменьшаются температура газа T 2 < T 1 T2
Объяснение:
Читаем учебник физики:
"Внутреннюю энергию тела можно изменить двумя : совершая механическую работу или сообщив ему некоторое количество теплоты"
ΔU = A' + Q
Но нас чаще всего интересует не работа, совершенная над телом A', а работа, которую совершает само тело A.
бмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).
Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.
Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).
3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.
Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).
Определение 1 1-го закона термодинамики Первый закон термодинамики представляет собой некое обобщение закона сохранения и превращения энергии для термодинамической системы, и формулируется следующим образом: Δ U = Q − A ∆U=Q-A. Определение 1 Изменение Δ U ΔU внутренней энергии неизолированной термодинамической системы равно разности между количеством теплоты Q Q, переданной системе, и работой A A, совершенной системой над внешними телами. Формула первого закона термодинамики, зачастую записывается в ином виде: Q = Δ U + A Q=∆U+A. Определение 2 Количество теплоты, полученное системой, идет на изменение ее внутренней энергии и совершение работы над внешними телами. Первый закон термодинамики представляет из себя, по сути, обобщение опытных фактов. Если руководствоваться им, то можно заявить, что энергия не возникает и не исчезает бесследно, а передается от одной системы к другой, меняя свои формы. Невозможность создания вечного двигателя (perpetuum mobile) первого рода, то есть машины, которая может совершать полезную работу, не потребляя энергию извне и не претерпевая каких-либо изменений во внутренней конструкции агрегата, являлась важным следствием первого закона термодинамики. В подтверждение этого выступает тот факт, что каждая из огромного множества попыток создания такого устройства неизменно заканчивалась неудачей. Реальная машина может совершать положительную работу A A над внешними объектами, только получая некоторое количество теплоты Q Q от окружающих тел или уменьшая Δ U ΔU своей внутренней энергии. Первый закон термодинамики в процессах газов Первый закон термодинамики может применяться к изопроцессам в газах. Определение 3 В изохорном процессе, то есть в условиях неизменного объема ( V = c o n s t ) (V=const), газ не совершает работы, A = 0 A=0. В этом случае справедливой будет формула внутренней энергии газа: Q = Δ U = U ( T 2 ) − U ( T 1 ) Q=∆U=U(T2)-U(T1). В данном выражении U ( T 1 ) U(T1) и U ( T 2 ) U(T2) представляют внутренние энергии газа в начальном и конечном состояниях. Внутренняя энергия идеального газа зависит лишь от температуры, что исходит из закона Джоуля. При изохорном нагревании газ поглощает тепло ( Q > 0 ) (Q>0), чем провоцирует увеличение его внутренней энергии. В условиях охлаждения тепло отдается внешним объектам ( Q < 0 ) (Q<0). Определение 4 В изобарном процессе, предполагающем постоянность значения давления ( p = c o n s t ) (p=const), работа, совершаемая газом, выражается в виде соотношения: A = p ( V 2 − V 1 ) = p Δ V A=p(V2-V1)=p∆V. Первый закон термодинамики для изобарного процесса дает: Q = U ( T 2 ) − U ( T 1 ) + p ( V 2 − V 1 ) = Δ U + p Δ V Q=U(T2)-U(T1)+p(V2-V1)=∆U+p∆V. При изобарном расширении Q > 0 Q>0 тепло поглощается газом, и он совершает положительную работу. При изобарном сжатии Q < 0 Q<0 тепло переходит внешним телам. В таком случае A < 0 A<0. При изобарном сжатии уменьшаются температура газа T 2 < T 1 T2
Объяснение:
Читаем учебник физики:
"Внутреннюю энергию тела можно изменить двумя : совершая механическую работу или сообщив ему некоторое количество теплоты"
ΔU = A' + Q
Но нас чаще всего интересует не работа, совершенная над телом A', а работа, которую совершает само тело A.
По закону сохранения энергии:
A' = - A
Тогда:
ΔU = - A + Q
или:
Q = ΔU + A - первое начало термодинамики!
Объяснение:
бмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).
Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.
Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).
3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.
Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).